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W2018_Bis2A_Lecture10_reading - Biologie


In dieser Leseaufgabe werden Sie gebeten, ausgewählte Abschnitte der Vorlesungen 2-9 der Leseaufgaben noch einmal zu lesen und anschließend zu kommentieren. Die Abschnitte wurden aufgrund ihres hohen Interesses, der Verwirrung, der Anzahl der Fragen oder der Qualität der Kommentare ausgewählt. Bitte beachten Sie, dass dies NICHT bedeutet, dass diese Abschnitte die einzigen sind, die im Test erscheinen.

Viele dieser Themen dürften nun weniger verwirrend sein, da Sie die Lernziele aus den ersten drei Kurswochen beherrschen. Sie sollten es einfacher finden wesentliche Kommentare zu diesem Material, die Ihr tieferes Verständnis dieses Materials widerspiegeln.

Aus der Lesung zu Vorlesung 2

Diffusion und ihre Bedeutung für Bakterien und Archaeen

Die Diffusionsbewegung ist passiv und verläuft entlang des Konzentrationsgradienten. Während die „echte“ Geschichte etwas komplexer ist und später ausführlicher diskutiert wird, ist die Diffusion einer der Mechanismen, die Bakterien und Archaeen verwenden, um den Transport von Metaboliten zu unterstützen.

Diffusion kann auch verwendet werden, um einige Abfallstoffe loszuwerden. Da sich Abfallprodukte im Inneren der Zelle ansammeln, steigt ihre Konzentration im Vergleich zur äußeren Umgebung und das Abfallprodukt kann die Zelle verlassen. Die Bewegung innerhalb der Zelle funktioniert auf die gleiche Weise: Verbindungen bewegen sich entlang ihres Konzentrationsgradienten, weg von dem Ort, an dem sie synthetisiert werden, zu Orten, an denen ihre Konzentration niedrig ist und daher möglicherweise benötigt wird. Diffusion ist ein zufälliger Prozess – die Fähigkeit zweier verschiedener Verbindungen oder Reaktanten für chemische Reaktionen zu interagieren, wird zu einer zufälligen Begegnung. Daher können in kleinen, engen Räumen zufällige Wechselwirkungen oder Kollisionen häufiger auftreten als in großen Räumen.

Die Diffusionsfähigkeit einer Verbindung hängt von der Viskosität des Lösungsmittels ab. Zum Beispiel ist es für Sie viel einfacher, sich in der Luft zu bewegen als im Wasser (denken Sie daran, sich in einem Pool unter Wasser zu bewegen). Ebenso ist es für Sie einfacher, in einem Wasserbecken zu schwimmen als in einem mit Erdnussbutter gefüllten Becken. Wenn Sie einen Tropfen Lebensmittelfarbe in ein Glas Wasser geben, diffundiert diese schnell, bis sich das gesamte Glas verfärbt hat. Was denkst du würde passieren, wenn du denselben Tropfen Lebensmittelfarbe in ein Glas Maissirup (sehr viskos und klebrig) gibst? Es dauert viel länger, bis das Glas Maissirup seine Farbe ändert.

Die Relevanz dieser Beispiele ist zu beachten, dass das Zytoplasma dazu neigt, sehr viskos zu sein. Es enthält viele Proteine, Metaboliten, kleine Moleküle usw. und hat eine Viskosität, die eher Maissirup als Wasser ähnelt. Die Diffusion in Zellen ist also langsamer und begrenzter, als Sie ursprünglich erwartet haben. Wenn also Zellen ausschließlich auf Diffusion angewiesen sind, um Verbindungen zu bewegen, was passiert dann Ihrer Meinung nach mit der Effizienz dieser Prozesse, wenn die Zellen größer werden und ihr inneres Volumen größer wird? Gibt es ein potenzielles Problem, um groß zu werden, das mit dem Diffusionsprozess zusammenhängt?

Aus der Lesung zu Vorlesung 3

Wasser

Wasser ist ein einzigartiger Stoff, dessen besondere Eigenschaften eng mit den Lebensvorgängen verbunden sind. Das Leben hat sich ursprünglich in einer wässrigen Umgebung entwickelt, und der größte Teil der Zellchemie und des Stoffwechsels eines Organismus findet innerhalb des wassersolvatisierten Inhalts der Zelle statt. Wasser solvatisiert oder „benetzt“ die Zelle und die darin enthaltenen Moleküle, spielt als Reaktant oder Produkt in unzähligen biochemischen Reaktionen eine Schlüsselrolle und vermittelt die Wechselwirkungen zwischen Molekülen innerhalb und außerhalb der Zelle. Viele wichtige Eigenschaften des Wassers ergeben sich aus der polaren Natur des Moleküls, die auf die polaren Moleküle zurückgeführt werden kann, deren Dipol aus seinen polaren kovalenten Bindungen zwischen Wasserstoff und Sauerstoff stammt.

In BIS2A ist die allgegenwärtige Rolle von Wasser in fast allen biologischen Prozessen leicht zu übersehen, wenn man sich in die Details spezifischer Prozesse, Proteine, die Rolle von Nukleinsäuren und in Ihre Begeisterung für molekulare Maschinen vertieft (es wird passieren). Es stellt sich jedoch heraus, dass Wasser bei all diesen Prozessen eine Schlüsselrolle spielt, und wir müssen uns der Rolle des Wassers ständig bewusst sein, wenn wir ein funktionaleres Verständnis entwickeln wollen. Seien Sie wachsam und achten Sie auch darauf, wenn Ihr Lehrer darauf hinweist.

Im flüssigen Zustand interagieren einzelne Wassermoleküle durch ein Netzwerk dynamischer Wasserstoffbrücken, die sich ständig bilden und brechen. Wasser interagiert auch mit anderen Molekülen, die geladene funktionelle Gruppen und/oder funktionelle Gruppen mit Wasserstoffbrücken-Donatoren oder -Akzeptoren aufweisen. Ein Stoff mit ausreichend polarem oder geladenem Charakter, der sich in Wasser lösen oder gut mischbar sein kann, wird als hydrophil (hydro- = „Wasser“; -philic = „liebevoll“). Im Gegensatz dazu reagieren Moleküle mit unpolareren Eigenschaften wie Öle und Fette nicht gut mit Wasser und trennen sich eher davon, als dass sie sich darin auflösen, wie wir in Salatdressings sehen, die Öl und Essig (eine saure Wasserlösung) enthalten. Diese unpolaren Verbindungen heißen hydrophob (hydro- = „Wasser“; -phobic = „Angst“). Wir werden einige der energetischen Komponenten dieser Reaktionstypen in einem anderen Kapitel betrachten.

Abbildung 1. Im flüssigen Zustand bildet Wasser ein dynamisches Netzwerk von Wasserstoffbrücken zwischen einzelnen Molekülen. Gezeigt ist ein Donor-Akzeptor-Paar.
Namensnennung: Marc T. Facciotti (Originalwerk)

Lösungsmitteleigenschaften von Wasser

Da Wasser ein polares Molekül mit leicht positiven und leicht negativen Ladungen ist, können sich Ionen und polare Moleküle darin leicht auflösen. Daher wird Wasser als a . bezeichnet Lösungsmittel, eine Substanz, die andere polare Moleküle und ionische Verbindungen auflösen kann. Die mit diesen Molekülen verbundenen Ladungen bilden mit Wasser Wasserstoffbrückenbindungen und umgeben das Teilchen mit Wassermolekülen. Dies wird als a . bezeichnet Hydratationssphäre, oder eine Hydratationshülle und dient dazu, die Partikel getrennt oder im Wasser dispergiert zu halten.

Wenn dem Wasser ionische Verbindungen zugesetzt werden, wechselwirken die einzelnen Ionen mit den polaren Regionen der Wassermoleküle, und die ionischen Bindungen werden wahrscheinlich bei dem sogenannten Dissoziation. Dissoziation tritt auf, wenn Atome oder Atomgruppen von Molekülen abbrechen und Ionen bilden. Betrachten Sie Kochsalz (NaCl oder Natriumchlorid). Ein trockener NaCl-Block wird durch Ionenbindungen zusammengehalten und ist schwer zu dissoziieren. Bei der Zugabe von NaCl-Kristallen zu Wasser dissoziieren die NaCl-Moleküle jedoch in Na+ und ClIonen und um die Ionen bilden sich Hydratationskugeln. Das positiv geladene Natriumion ist von der teilweise negativen Ladung des Sauerstoffs des Wassermoleküls umgeben. Das negativ geladene Chlorid-Ion ist von der teilweise positiven Ladung des Wasserstoffs am Wassermolekül umgeben. Man kann sich ein Modell vorstellen, bei dem die ionischen Bindungen im Kristall gegen viele kleinere ionische Bindungen mit den polaren Gruppen auf Wassermolekülen "getauscht" werden.

Figur 2. Wenn Kochsalz (NaCl) in Wasser gemischt wird, bilden sich um die Ionen herum Hydratationskugeln. Diese Abbildung zeigt ein Natriumion (dunkelblaue Kugel) und ein Chloridion (hellblaue Kugel), die in einem "Meer" aus Wasser solvatisiert sind. Beachten Sie, wie die Dipole der die Ionen umgebenden Wassermoleküle so ausgerichtet sind, dass komplementäre Ladungen/Teilladungen miteinander assoziieren (dh die positiven Teilladungen der Wassermoleküle richten sich nach dem negativen Chloridion aus, während die negativen Teilladungen des Sauerstoffs Wasser mit dem positiv geladenen Natriumion ausrichten).
Namensnennung: Ting Wang - UC Davis (Originalwerk modifiziert von Marc T. Facciotti)

Hinweis: mögliche Diskussion

Betrachten Sie das oben vorgestellte Modell des Auflösens eines Salzkristalls durch Wasser. Beschreiben Sie in eigenen Worten, wie mit diesem Modell erklärt werden kann, was auf molekularer Ebene passiert, wenn einem Wasservolumen so viel Salz zugesetzt wird, dass sich das Salz nicht mehr auflöst (die Lösung erreicht die Sättigung). Arbeiten Sie zusammen, um ein gemeinsames Bild zu erstellen.

Aus der Lesung zu Vorlesung 4

pH

Die pH einer Lösung ist ein Maß für die Konzentration von Wasserstoffionen in einer Lösung (oder die Anzahl von Hydroniumionen). Die Anzahl der Wasserstoffionen ist ein direktes Maß dafür, wie sauer oder basisch eine Lösung ist. Die Konzentration von Wasserstoffionen, die aus reinem Wasser dissoziieren, beträgt 1 × 10-7 Maulwürfe H+ Ionen pro Liter Wasser.

1 Mol (Mol) einer Substanz (die Atome, Moleküle, Ionen usw. sein können) ist definiert als 6,02 x 1023 Partikel des Stoffes. Daher entspricht 1 Mol Wasser 6,02 x 1023 Wassermoleküle. Der pH-Wert wird als das Negative des Logarithmus zur Basis 10 dieser Konzentrationseinheit berechnet. Das Protokoll10 von 1 × 10-7 ist -7,0, und das Negative dieser Zahl ergibt einen pH-Wert von 7,0, der auch als neutraler pH-Wert bekannt ist.

Nicht neutrale pH-Werte resultieren aus dem Auflösen von Säuren oder Basen in Wasser. Hohe Konzentrationen an Wasserstoffionen führen zu einem niedrigen pH-Wert, während niedrige Konzentrationen an Wasserstoffionen zu einem hohen pH-Wert führen.

Diese umgekehrte Beziehung zwischen pH-Wert und Protonenkonzentration verwirrt viele Schüler - nehmen Sie sich die Zeit, um sich davon zu überzeugen, dass Sie "es verstanden haben".

Ein Säure ist ein Stoff, der die Konzentration von Wasserstoffionen (H+) in einer Lösung, normalerweise dadurch, dass eines seiner Wasserstoffatome dissoziiert. Wir haben beispielsweise erfahren, dass die funktionelle Carboxylgruppe eine Säure ist. Das Wasserstoffatom kann vom Sauerstoffatom dissoziieren, was zu einem freien Proton und einer negativ geladenen funktionellen Gruppe führt. EIN Base liefert entweder Hydroxidionen (OH) oder andere negativ geladene Ionen, die sich mit Wasserstoffionen verbinden und die H . effektiv reduzieren+ Konzentration in der Lösung und dadurch Erhöhung des pH-Wertes. In Fällen, in denen die Base Hydroxidionen freisetzt, binden diese Ionen an freie Wasserstoffionen und erzeugen neue Wassermoleküle. Wir haben beispielsweise erfahren, dass die funktionelle Amingruppe eine Base ist. Das Stickstoffatom nimmt Wasserstoffionen in Lösung auf, wodurch die Anzahl der Wasserstoffionen verringert wird, was den pH-Wert der Lösung erhöht.

Figur 3: Die Carbonsäuregruppe wirkt als Säure, indem sie ein Proton in Lösung freisetzt. Dies erhöht die Anzahl der Protonen in Lösung und senkt somit den pH-Wert. Die Aminogruppe fungiert als Base, indem sie Wasserstoffionen aus der Lösung aufnimmt, die Anzahl der Wasserstoffionen in Lösungen verringert und somit den pH-Wert erhöht.
Namensnennung: Erin Easlon

Hinweis: mögliche Diskussion

Betrachten Sie die funktionellen Gruppen in Abbildung 3. Identifizieren Sie die protonierte und deprotonierte Form jeder funktionellen Gruppe. Ist die protonierte Form eines Funktionals immer die geladene Form? Beschreiben Sie mit eigenen Worten die Beziehung zwischen dem pH-Wert und der Protonierungsmenge einer bestimmten funktionellen Gruppe? Wie könnte dies mit der Elektronegativität der Moleküle in der funktionellen Gruppe zusammenhängen?

Aus der Lesung zu Vorlesung 5

PKa

NSein ist definiert als der negative Log10 der Dissoziationskonstante einer Säure, ihr Kein. Daher ist der pKein ist ein quantitatives Maß dafür, wie leicht oder wie bereitwillig die Säure ihr Proton [H+] in Lösung und damit ein Maß für die "Stärke" der Säure. Starke Säuren haben einen kleinen pKa, schwache Säuren haben einen größeren pKa.

Die häufigste Säure, über die wir in BIS2A sprechen werden, ist die funktionelle Carbonsäuregruppe. Diese Säuren sind typischerweise schwach Säuren, was bedeutet, dass sie nur teilweise dissoziieren (in H+ Kationen und RCOO- Anionen) in neutraler Lösung. HCL (Chlorwasserstoff) ist ein häufiges stark Säure, was bedeutet, dass es vollständig in H . dissoziiert+ und Cl-.

Beachten Sie, dass der Hauptunterschied in der Abbildung unten zwischen einer starken Säure oder Base und einer schwachen Säure oder Base der Einzelpfeil (stark) gegenüber einem Doppelpfeil (schwach) ist. Im Fall des einzelnen Pfeils können Sie dies interpretieren, indem Sie sich vorstellen, dass fast alle Edukte in Produkte umgewandelt wurden. Darüber hinaus ist es für die Reaktion schwierig, rückwärts in einen Zustand zurückzukehren, in dem die Protonen wieder mit dem Molekül assoziiert sind, mit dem sie zuvor assoziiert waren. Im Falle einer schwachen Säure oder Base kann der doppelseitige Pfeil interpretiert werden, indem man sich eine Reaktion vorstellt, bei der:

  1. beide Formen von konjugierte Säure oder Base (so nennen wir das Molekül, das das Proton "hält" - also CH3OOH und CH3OO-, bzw. in der Abbildung) gleichzeitig vorhanden sind und
  2. das Verhältnis dieser beiden Größen kann sich leicht ändern, indem man die Reaktion in eine beliebige Richtung bewegt.

Abbildung 1. Ein Beispiel für starke Säuren und starke Basen in ihren Protonierungs- und Deprotonierungszuständen. Der Wert ihres pKa ist auf der linken Seite gezeigt. Namensnennung: Marc T. Facciotti

Die Elektronegativität spielt eine Rolle bei der Stärke einer Säure. Wenn wir die Hydroxylgruppe als Beispiel betrachten, führt die größere Elektronegativität des Atoms oder der Atome (bezeichnet mit R), die an die Hydroxylgruppe in der Säure R-O-H gebunden sind, zu einer schwächeren H-O-Bindung, die daher leichter ionisiert wird. Dies bedeutet, dass die Anziehung der Elektronen vom Wasserstoffatom größer wird, wenn das an das Wasserstoffatom gebundene Sauerstoffatom auch an ein anderes elektronegatives Atom gebunden ist. Ein Beispiel dafür ist HOCL. Das elektronegative Cl polarisiert die H-O-Bindung, schwächt sie und erleichtert die Ionisierung des Wasserstoffs. Wenn wir dies mit einer schwachen Säure vergleichen, bei der der Sauerstoff an ein Kohlenstoffatom gebunden ist (wie bei Carbonsäuren), ist der Sauerstoff an das Wasserstoff- und Kohlenstoffatom gebunden. In diesem Fall ist der Sauerstoff nicht an ein anderes elektronegatives Atom gebunden. Dadurch wird die H-O-Bindung nicht weiter destabilisiert und die Säure wird als schwache Säure angesehen (sie gibt das Proton nicht so leicht ab wie eine starke Säure).

Figur 2. Die Stärke der Säure kann durch die Elektronegativität des Atoms bestimmt werden, an das der Sauerstoff gebunden ist. Zum Beispiel die schwache Säure Essigsäure, der Sauerstoff ist an Kohlenstoff gebunden, ein Atom mit geringer Elektronegativität. In der starken Säure, der Hypochlorigen Säure, ist das Sauerstoffatom an ein noch elektronegativeres Chloridatom gebunden.
Namensnennung: Erin Easlon

In Bis2A werden Sie aufgefordert, pH und pKa miteinander in Beziehung zu setzen, wenn Sie den Protonierungszustand einer Säure oder Base diskutieren, zum Beispiel in Aminosäuren. Wie können wir die Informationen in diesem Modul verwenden, um die Frage zu beantworten: Werden die funktionellen Gruppen der Aminosäure Glutamat bei pH 2, bei pH 8, bei pH 11 protoniert oder deprotoniert?

Um diese Frage zu beantworten, müssen wir eine Beziehung zwischen pH und pKa herstellen. Die Beziehung zwischen pKa und pH wird mathematisch durch die unten gezeigte Henderson-Hasselbach-Gleichung dargestellt, wobei [A-] die deprotonierte Form der Säure darstellt und [HA] die protonierte Form der Säure darstellt.

Figur 3. Die Henderson-Hasselbach-Gleichung

Eine Lösung dieser Gleichung erhält man durch Einstellen von pH = pKa. In diesem Fall ist log([A-] / [HA]) = 0 und [A-] / [HA] = 1. Dies bedeutet, dass bei einem pH-Wert gleich dem pKa gleiche Mengen an protonierten und deprotonierten Formen vorliegen der Säure. Wenn beispielsweise der pKa der Säure 4,75 beträgt, liegt diese Säure bei einem pH von 4,75 zu 50 % protoniert und zu 50 % deprotoniert vor. Dies bedeutet auch, dass mit steigendem pH-Wert mehr Säure in den deprotonierten Zustand überführt wird und irgendwann der pH-Wert so hoch wird, dass der Großteil der Säure im deprotonierten Zustand vorliegt.

Figur 4. Dieses Diagramm zeigt den Protonierungszustand von Essigsäure bei pH-Änderung. Bei einem pH-Wert unterhalb des pKa wird die Säure protoniert. Bei einem pH über dem pKa wird die Säure deprotoniert. Wenn der pH-Wert dem pKa entspricht, ist die Säure zu 50 % protoniert und zu 50 % deprotoniert. Namensnennung: Efeu Jose

In BIS2A werden wir uns den Protonierungszustand und den Deprotonierungszustand von Aminosäuren ansehen. Aminosäuren enthalten mehrere funktionelle Gruppen, die Säuren oder Basen sein können. Daher kann ihr Protonierungs-/Deprotonierungsstatus komplizierter sein. Unten ist die Beziehung zwischen pH und pKa der Aminosäure Glutaminsäure. In dieser Grafik können wir die zuvor gestellte Frage stellen: Werden die funktionellen Gruppen der Aminosäure Glutamat bei pH 2, bei pH 8, bei pH 11 protoniert oder deprotoniert?

Abbildung 5. Dieses Diagramm zeigt den Protonierungszustand von Glutamat bei pH-Änderung. Bei einem pH unter dem pKa für jede funktionelle Gruppe an der Aminosäure wird die funktionelle Gruppe protoniert. Bei einem pH über dem pKa für die funktionelle Gruppe wird sie deprotoniert. Wenn der pH gleich dem pKa ist, ist die funktionelle Gruppe zu 50 % protoniert und zu 50 % deprotoniert.
Namensnennung: Efeu Jose

Hinweis: Mögliche Diskussion

  1. Wie hoch ist die Gesamtladung an freiem Glutamat bei einem pH-Wert von 5?
  2. Wie hoch ist die Gesamtladung an freiem Glutamat bei einem pH-Wert von 10?

Aus der Lesung zu Vorlesung 6

Reversibilität

Theoretisch kann jede chemische Reaktion unter den richtigen Bedingungen in beide Richtungen ablaufen. Reaktanten können zu einem Produkt synthetisiert werden, das später wieder in einen Reaktanten umgewandelt wird. Reversibilität ist auch eine Eigenschaft von Austauschreaktionen. Zum Beispiel könnte A+BC→AB+C dann zu AB+C→A+BC umkehren. Diese Reversibilität einer chemischen Reaktion wird durch einen Doppelpfeil angezeigt: A+BC⇄AB+C.

Synthesereaktionen

Viele Makromoleküle bestehen aus kleineren Untereinheiten oder Bausteinen, den sogenannten Monomeren. Monomere verbinden sich kovalent, um größere Moleküle zu bilden, die als Polymere bekannt sind. Bei der Synthese von Polymeren aus Monomeren entstehen häufig auch Wassermoleküle als Reaktionsprodukte. Diese Art von Reaktion ist bekannt als dehydrations Synthese oder Kondensation Reaktion.

Abbildung 1. Bei der oben dargestellten Dehydratisierungssynthesereaktion werden zwei Glucosemoleküle miteinander verbunden, um das Disaccharid Maltose zu bilden. Dabei entsteht ein Wassermolekül.

Namensnennung: Marc T. Facciotti (Originalwerk)

In einer Dehydratisierungssynthesereaktion (Abbildung 1) verbindet sich der Wasserstoff eines Monomers mit der Hydroxylgruppe eines anderen Monomers, wodurch ein Wassermolekül freigesetzt wird. Gleichzeitig teilen sich die Monomere Elektronen und bilden kovalente Bindungen. Wenn zusätzliche Monomere hinzukommen, bildet diese Kette sich wiederholender Monomere ein Polymer. Verschiedene Arten von Monomeren können in vielen Konfigurationen kombiniert werden, wodurch eine vielfältige Gruppe von Makromolekülen entsteht. Sogar eine Art von Monomer kann auf verschiedene Weise zu mehreren verschiedenen Polymeren kombiniert werden; Glucosemonomere sind beispielsweise die Bestandteile von Stärke, Glykogen und Cellulose.

Im obigen Kohlenhydratmonomer-Beispiel wird das Polymer durch eine Dehydratisierungsreaktion gebildet; diese Art von Reaktion wird auch verwendet, um Aminosäuren an eine wachsende Peptidkette und Nukleotide an das wachsende DNA- oder RNA-Polymer hinzuzufügen. Besuchen Sie die Module zu Aminosäuren, Lipiden und Nukleinsäuren, um zu sehen, ob Sie die Wassermoleküle identifizieren können, die entfernt werden, wenn dem wachsenden Polymer ein Monomer hinzugefügt wird.

Figur 2. Dies zeigt mit Worten (mit rot gefärbten funktionellen Gruppen verziert) eine generische Dehydratisierungssynthese/Kondensationsreaktion.

Namensnennung: Marc T. Facciotti (Originalwerk)

Hydrolysereaktionen

Polymere werden in einer als Hydrolyse bezeichneten Reaktion in Monomere zerlegt. Eine Hydrolysereaktion beinhaltet ein Wassermolekül als Reaktionspartner (Abbildung 3). Bei diesen Reaktionen kann ein Polymer in zwei Komponenten zerlegt werden: Ein Produkt trägt ein Wasserstoffion (H+) aus dem Wasser, während das zweite Produkt das restliche Hydroxid des Wassers (OH–) trägt.

Figur 3. Bei der hier gezeigten Hydrolysereaktion wird das Disaccharid Maltose unter Zugabe eines Wassermoleküls in zwei Glucosemonomere zerlegt. Beachten Sie, dass diese Reaktion die Umkehrung der in Abbildung 1 oben gezeigten Synthesereaktion ist.

Namensnennung: Marc T. Facciotti (Originalwerk)

Figur 4. Dies zeigt unter Verwendung von Wörtern (verziert mit rot eingefärbten funktionellen Gruppen) eine generische Hydrolysereaktion.

Namensnennung: Marc T. Facciotti (Originalwerk)

Dehydratisierungssynthese- und Hydrolysereaktionen werden durch spezifische Enzyme katalysiert oder „beschleunigt“. Beachten Sie, dass sowohl die Dehydratisierungssynthese als auch die Hydrolysereaktionen das Knüpfen und Brechen von Bindungen zwischen den Reaktanten beinhalten – eine Reorganisation der Bindungen zwischen den Atomen in den Reaktanten. In biologischen Systemen (einschließlich unseres Körpers) wird Nahrung in Form von molekularen Polymeren durch Wasser über enzymkatalysierte Reaktionen im Verdauungssystem in kleinere Moleküle hydrolysiert. Dadurch können die kleineren Nährstoffe absorbiert und für eine Vielzahl von Zwecken wiederverwendet werden. In der Zelle können aus der Nahrung stammende Monomere dann zu größeren Polymeren zusammengebaut werden, die neue Funktionen erfüllen.

Hilfreiche Links: Besuchen Sie diese Website, um visuelle Darstellungen der Dehydratisierungssynthese und Hydrolyse zu sehen.Aus der Lesung zu Vorlesung 7

Freie Energie

Wenn wir Transformationen beschreiben wollen, ist es nützlich, ein Maß dafür zu haben, (a) wie viel Energie in einem System ist, (b) die Verteilung dieser Energie innerhalb des Systems und natürlich (c) wie sich diese zwischen den Beginn und Ende eines Prozesses. Das Konzept von freie Energie, die oft als Gibbs freie Energie oder freie Enthalpie (abgekürzt mit dem Buchstaben G) bezeichnet wird, tut in gewisser Weise genau das. Die freie Gibbs-Energie kann auf verschiedene Weise ineinander umwandelbar definiert werden, aber eine nützliche im Zusammenhang mit der Biologie ist die Enthalpie (innere Energie) eines Systems abzüglich der Entropie des Systems, skaliert durch die Temperatur. Der Unterschied in der freien Energie, wenn ein Prozess stattfindet, wird oft als Änderung (Δ) der Enthalpie (innere Energie) bezeichnet mit H, minus der temperaturskalierten Änderung (Δ) der Entropie, bezeichnet mit S, angegeben. Siehe die Gleichung unten.

ΔG=ΔH−TΔS

Die Gibbs-Energie wird oft als die Energiemenge interpretiert, die verfügbar ist, um nützliche Arbeit zu verrichten. Mit ein wenig Handbewegung können wir dies interpretieren, indem wir die im Abschnitt über Entropie vorgestellte Idee aufrufen, die besagt, dass die Dispersion von Energie (vom zweiten Hauptsatz gefordert) in Verbindung mit einer positiven Entropieänderung einen Teil der Energie, die übertragen weniger nützlich, um Arbeit zu tun. Man kann sagen, dass sich dies teilweise im T∆S-Term der Gibbs-Gleichung widerspiegelt.

Um eine Grundlage für faire Vergleiche der Änderungen der freien Gibbs-Energie zwischen verschiedenen biologischen Umwandlungen oder Reaktionen zu schaffen, wird die Änderung der freien Energie einer Reaktion unter einer Reihe von üblichen Standard-Versuchsbedingungen gemessen. Die resultierende Änderung der freien Standardenergie einer chemischen Reaktion wird als Energiemenge pro Mol des Reaktionsprodukts (entweder in Kilojoule oder Kilokalorien, kJ/mol oder kcal/mol; 1 kJ = 0,239 kcal) ausgedrückt, wenn sie an einem Standard gemessen wird pH-, Temperatur- und Druckbedingungen. Standard-pH-, Temperatur- und Druckbedingungen sind im Allgemeinen auf pH 7,0, 25 Grad Celsius bzw. 100 Kilopascal (1 atm Druck) standardisiert. Es ist wichtig zu beachten, dass die zellulären Bedingungen erheblich von diesen Standardbedingungen abweichen und daher das tatsächliche ∆G innerhalb einer Zelle erheblich von den unter Standardbedingungen berechneten abweichen wird.

Endergone und exergonische Reaktionen

Bei Reaktionen mit ∆G < 0 haben die Reaktionsprodukte weniger freie Energie als die Reaktanten. Da ∆G die Differenz zwischen Enthalpie- und Entropieänderung in einer Reaktion ist, kann ein negatives ∆G auf unterschiedliche Weise entstehen. Das linke Feld von Abbildung 1 unten zeigt eine allgemeine grafische Darstellung von an exergonisch Reaktion. Auf der y-Achse ist die freie Energie aufgetragen, und die x-Achse zeigt in willkürlichen Einheiten den Reaktionsverlauf. Diese Art von Diagramm wird als Reaktionskoordinatendiagramm bezeichnet. Im Fall einer exergonischen Reaktion zeigt die Zahl zwei wichtige Dinge: (1) die Differenz zwischen der freien Energie der Reaktanten und Produkte ist negativ und (2) der Reaktionsverlauf erfordert eine gewisse Zufuhr von freier Energie (dargestellt als an Energieberg). Dieser Graph sagt uns nicht, wie die Energie im System umverteilt wurde, nur dass die Differenz zwischen Enthalpie und Entropie negativ ist. Reaktionen mit negativem ∆G heißen exergonische Reaktionen. Diese Reaktionen sollen spontan auftreten. Zu verstehen, welche chemischen Reaktionen spontan sind, ist für Biologen äußerst nützlich, die versuchen zu verstehen, ob eine Reaktion wahrscheinlich "abläuft" oder nicht.

Es ist wichtig anzumerken, dass der Begriff „spontan“ – im Kontext der Thermodynamik – NICHT impliziert, wie schnell die Reaktion abläuft. Die Änderung der freien Energie beschreibt nur den Unterschied zwischen Anfangs- und Endzustand, NICHT wie schnell dieser Übergang stattfindet. Dies steht etwas im Gegensatz zum alltäglichen Gebrauch des Begriffs, der normalerweise das implizite Verständnis mit sich bringt, dass etwas schnell passiert. Als Beispiel ist die Oxidation/Rosten von Eisen eine spontane Reaktion. Ein Eisennagel, der der Luft ausgesetzt ist, rostet jedoch nicht sofort – es kann Jahre dauern.

Eine chemische Reaktion mit positivem ∆G bedeutet, dass die Reaktionsprodukte eine höhere freie Energie aufweisen als die Reaktanten (siehe rechte Tafel in Abbildung 1). Diese chemischen Reaktionen heißen endergonische Reaktionen, und sie sind NICHT spontan. Eine endergonische Reaktion wird nicht von selbst ablaufen, ohne dass Energie in die Reaktion eingebracht oder die Entropie an anderer Stelle erhöht wird.

Abbildung 1. Exergone und endergonische Reaktionen führen zu Änderungen der freien Gibbs-Energie. Bei einer exergonischen Reaktion ist die freie Energie der Produkte niedriger als die der Reaktanten; bei einer endergonischen Reaktion ist die freie Energie der Produkte höher als die der Reaktanten. Facciotti (eigene Arbeit)

Der Aufbau komplexer Moleküle wie Zucker aus einfacheren ist ein anaboler Prozess und ist endergonisch. Andererseits ist der katabole Prozess, wie der Abbau von Zucker in einfachere Moleküle, im Allgemeinen exergonisch. Wie beim obigen Beispiel des Rosts erfolgt der Abbau von Biomolekülen zwar im Allgemeinen spontan, aber diese Reaktionen treten nicht unbedingt sofort (schnell) auf. Denken Sie daran, dass sich die Begriffe endergonisch und exergonisch nur auf den Unterschied in der freien Energie zwischen den Produkten und Reaktanten beziehen; sie sagen dir nichts über die Reaktionsgeschwindigkeit (wie schnell sie passiert). Die Frage der Rate wird in späteren Abschnitten erörtert.

Ein wichtiges Konzept bei der Untersuchung von Stoffwechsel und Energie ist das des chemischen Gleichgewichts. Die meisten chemischen Reaktionen sind reversibel. Sie können in beide Richtungen vorgehen, wobei sie oft Energie in die eine Richtung in ihre Umgebung und Energie aus der Umgebung in die andere Richtung übertragen. Gleiches gilt für die chemischen Reaktionen des Zellstoffwechsels, wie den Auf- bzw. Aufbau von Proteinen in bzw. aus einzelnen Aminosäuren. Reaktanten innerhalb eines geschlossenen Systems durchlaufen chemische Reaktionen in beide Richtungen, bis ein Gleichgewichtszustand erreicht ist. Dieser Gleichgewichtszustand ist einer der niedrigsten möglichen freien Energiezustände und ein Zustand maximaler Entropie. Gleichgewicht in einer chemischen Reaktion ist der Zustand, in dem sowohl Edukte als auch Produkte in Konzentrationen vorliegen, die sich im Laufe der Zeit nicht mehr ändern. Normalerweise entsteht dieser Zustand, wenn die Hinreaktion mit der gleichen Geschwindigkeit wie die Rückreaktion abläuft. BEACHTEN SIE DIESE LETZTE ERKLÄRUNG! Gleichgewicht bedeutet, dass sich die relativen Konzentrationen von Reaktanten und Produkten nicht mit der Zeit ändern, ABER es bedeutet NICHT, dass es keine Umwandlung zwischen Substraten und Produkten gibt – es bedeutet nur, dass, wenn die Reaktanten in Produkte umgewandelt werden, dieses Produkt (s) werden mit gleicher Geschwindigkeit in Reaktant(en) umgewandelt (siehe Abbildung 2).

Um eine Reaktion aus dem Gleichgewichtszustand zu bringen, ist entweder ein Ausgleich der Substrat- oder Produktkonzentrationen (durch Hinzufügen oder Entfernen von Substrat oder Produkt) oder eine positive Änderung der freien Energie, typischerweise durch Energieübertragung von außerhalb der Reaktion, erforderlich. In einer lebenden Zelle erreichen die meisten chemischen Reaktionen keinen Gleichgewichtszustand – dies würde erfordern, dass sie ihren niedrigsten freien Energiezustand erreichen. Daher wird Energie benötigt, um biologische Reaktionen aus ihrem Gleichgewichtszustand herauszuhalten. Auf diese Weise befinden sich lebende Organismen in einem ständigen, energieintensiven, harten Kampf gegen Gleichgewicht und Entropie.

Figur 2. Denken Sie im Gleichgewicht nicht an ein statisches, unveränderliches System. Stellen Sie sich stattdessen Moleküle vor, die sich in gleichen Mengen von einem Bereich zum anderen bewegen. Hier, im Gleichgewicht, bewegen sich die Moleküle immer noch von links nach rechts und von rechts nach links. Die Nettobewegung ist jedoch gleich. Sobald das Gleichgewicht erreicht ist, befinden sich auf jeder Seite dieses Kolbens noch etwa 15 Moleküle. Quelle: https://courses.candelalearning.com/...apter/entropy/

Aus der Lesung zu Vorlesung 8

Enzyme

Eine Substanz, die das Auftreten einer chemischen Reaktion unterstützt, ist a Katalysator, und die speziellen Moleküle, die biochemische Reaktionen katalysieren, heißen Enzyme. Fast alle Enzyme sind Proteine, die aus Aminosäureketten bestehen und die entscheidende Aufgabe erfüllen, die Aktivierungsenergien chemischer Reaktionen innerhalb der Zelle zu senken. Enzyme tun dies, indem sie an die Reaktantenmoleküle binden und sie so halten, dass die chemischen Bindungsbruch- und Bindungsbildungsprozesse leichter ablaufen. Es ist wichtig, sich daran zu erinnern, dass Enzyme das ∆G einer Reaktion nicht verändern. Mit anderen Worten, sie ändern nicht, ob eine Reaktion exergonisch (spontan) oder endergonisch ist. Dies liegt daran, dass sie die freie Energie der Reaktanten oder Produkte nicht ändern. Sie reduzieren nur die Aktivierungsenergie, die erforderlich ist, um den Übergangszustand zu erreichen.

Abbildung 1: Enzyme senken die Aktivierungsenergie der Reaktion, ändern jedoch nicht die freie Energie der Reaktion. Hier zeigt die durchgezogene Linie in der Grafik die Energie, die erforderlich ist, damit Reaktanten ohne Katalysator zu Produkten werden. Die gestrichelte Linie zeigt die benötigte Energie bei Verwendung eines Katalysators. Diese Zahl sollte die Gibbs-Freie Energie auf der Y-Achse angeben und anstelle von deltaH sollte deltaG angegeben werden. Facciotti (eigene Arbeit)

Spezifität des aktiven Zentrums des Enzyms und des Substrats

Die chemischen Reaktionspartner, an die ein Enzym bindet, sind die Substrate. Abhängig von der jeweiligen chemischen Reaktion können ein oder mehrere Substrate vorhanden sein. Bei einigen Reaktionen wird ein einzelnes Reaktantensubstrat in mehrere Produkte zerlegt. In anderen können zwei Substrate zusammenkommen, um ein größeres Molekül zu bilden. Es können auch zwei Reaktanten in eine Reaktion eintreten, beide werden modifiziert und verlassen die Reaktion als zwei Produkte. Die Stelle innerhalb des Enzyms, an der das Substrat bindet, wird als Enzym bezeichnet aktive Seite. Der aktive Ort ist sozusagen der Ort, an dem die „Aktion“ stattfindet. Da Enzyme Proteine ​​sind, gibt es eine einzigartige Kombination von Aminosäureresten (auch Seitenketten oder R-Gruppen genannt) innerhalb des aktiven Zentrums. Jede Aminosäureseitenkette zeichnet sich durch unterschiedliche Eigenschaften aus. Aminosäuren können als groß oder klein, schwach sauer oder basisch, hydrophil oder hydrophob, positiv oder negativ geladen oder neutral klassifiziert werden. Die einzigartige Kombination von Aminosäuren, ihren Positionen, Sequenzen, Strukturen und Eigenschaften schafft eine sehr spezifische chemische Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums. Diese spezifische Umgebung ist geeignet, um, wenn auch kurz, an ein spezifisches chemisches Substrat (oder Substrate) zu binden. Aufgrund dieser Puzzle-ähnlichen Übereinstimmung zwischen einem Enzym und seinen Substraten (die sich anpasst, um die beste Anpassung zwischen dem Übergangszustand und dem aktiven Zentrum zu finden), sind Enzyme für ihre Spezifität bekannt. Der „best fit“ zwischen einem Enzym und seinen Substraten ergibt sich aus der jeweiligen Form und der chemischen Komplementarität der funktionellen Gruppen an jedem Bindungspartner.

Figur 2: Dies ist ein Enzym mit zwei verschiedenen Substraten, die im aktiven Zentrum gebunden sind. Die Enzyme werden als Kleckse dargestellt, mit Ausnahme des aktiven Zentrums, das die drei R-Gruppen jeder der drei Aminosäuren zeigt, die sich im aktiven Zentrum befinden. Diese R-Gruppen interagieren mit den Substraten über Wasserstoffbrücken (dargestellt als gestrichelte Linien).

Zu diesem Zeitpunkt sollten Sie mit allen Bindungsarten sowie den chemischen Eigenschaften aller funktionellen Gruppen vertraut sein. Zum Beispiel ist die R-Gruppe von R180 in dem oben abgebildeten Enzym die Aminosäure Arginin (abgekürzt als R) und weist eine R-Gruppe auf, die aus mehreren funktionellen Aminogruppen besteht. Aminofunktionelle Gruppen enthalten ein Stickstoffatom (N) und ein Wasserstoffatom (H). Stickstoff ist elektronegativer als Wasserstoff, daher ist die kovalente Bindung zwischen N-H eine polare kovalente Bindung. Die Wasserstoffatome in dieser Bindung haben ein positives Dipolmoment und das Stickstoffatom ein negatives Dipolmoment. Dadurch können Aminogruppen Wasserstoffbrückenbindungen mit anderen polaren Verbindungen bilden. Ebenso sind die Carbonylsauerstoffe des Rückgrats von Valin (V) 81 und Glycin (G) 121, der Aminowasserstoff des Rückgrats von V81, in Wasserstoffbrückenbindungen mit dem niedermolekularen Substrat abgebildet.

Bereiten Sie sich auf den Test vor

Sehen Sie nach, welche Atome in der obigen Abbildung an den Wasserstoffbrücken zwischen den R-Gruppen der Aminosäure und dem Substrat beteiligt sind. Diese müssen Sie selbst identifizieren können, Wasserstoffbrückenbindungen dürfen beim Test nicht für Sie gezogen werden.

Wenn Sie den pH-Wert der Lösung ändern würden, in der sich dieses Enzym befand, wäre das Enzym dann immer noch in der Lage, Wasserstoffbrücken mit dem Substrat zu bilden?

Welches Substrat (das linke oder das rechte) ist Ihrer Meinung nach im aktiven Zentrum stabiler? Wieso den? Wie?

Figur 3: Dies ist ein aktives Zentrum des Enzyms. Nur die Aminosäuren im aktiven Zentrum sind gezeichnet. Das Substrat sitzt direkt in der Mitte. Quelle: Erstellt von Marc T. Facciotti (Originalwerk)

Notiz

Bereiten Sie sich auf den Test vor: Identifizieren Sie zunächst die Art des Makromoleküls in der obigen Abbildung. Zweitens zeichnen und beschriften Sie die entsprechenden Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen und dem Substrat. Erklären Sie, wie sich diese Wechselwirkungen ändern könnten, wenn sich der pH-Wert der Lösung ändert.

Induzierte Passform und Enzymfunktion

Viele Jahre lang dachten Wissenschaftler, dass die Enzym-Substrat-Bindung nach einem einfachen „Schloss-und-Schlüssel“-Verfahren abläuft. Dieses Modell bestätigte, dass Enzym und Substrat in einem einzigen Schritt perfekt zusammenpassen. Die aktuelle Forschung unterstützt jedoch eine verfeinerte Sicht namens induzierte Passform. Das Modell der induzierten Anpassung erweitert das Schloss-und-Schlüssel-Modell, indem es eine dynamischere Interaktion zwischen Enzym und Substrat beschreibt. Wenn Enzym und Substrat zusammenkommen, verursacht ihre Wechselwirkung eine leichte Verschiebung der Enzymstruktur, die eine produktivere Bindungsanordnung zwischen dem Enzym und dem Übergangszustand des Substrats bestätigt. Diese energetisch günstige Bindung maximiert die Fähigkeit des Enzyms, seine Reaktion zu katalysieren.

Wenn ein Enzym sein Substrat bindet, wird ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet. Dieser Komplex senkt die Aktivierungsenergie der Reaktion und fördert deren schnelles Fortschreiten auf eine von vielen Arten. Grundsätzlich fördern Enzyme chemische Reaktionen, an denen mehr als ein Substrat beteiligt ist, indem sie die Substrate in einer optimalen Orientierung zusammenbringen. Die entsprechende Region (Atome und Bindungen) eines Moleküls wird der entsprechenden Region des anderen Moleküls gegenübergestellt, mit der es reagieren muss. Eine andere Möglichkeit, mit der Enzyme die Reaktion ihrer Substrate fördern, besteht darin, eine energetisch günstige Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums für die Reaktion zu schaffen. Bestimmte chemische Reaktionen können am besten in einer leicht sauren oder unpolaren Umgebung ablaufen. Die chemischen Eigenschaften, die sich aus der besonderen Anordnung von Aminosäureresten innerhalb eines aktiven Zentrums ergeben, schaffen die energetisch günstige Umgebung für die Reaktion der spezifischen Substrate eines Enzyms.

Die für viele Reaktionen benötigte Aktivierungsenergie umfasst die Energie, die für eine leichte Verdrehung chemischer Bindungen erforderlich ist, damit sie leichter reagieren können. Enzymatische Wirkung kann diesen Prozess unterstützen. Der Enzym-Substrat-Komplex kann die Aktivierungsenergie senken, indem er Substratmoleküle so verdreht, dass ein Bindungsbruch erleichtert wird. Schließlich können Enzyme auch Aktivierungsenergien senken, indem sie an der chemischen Reaktion selbst teilnehmen. Die Aminosäurereste können bestimmte Ionen oder chemische Gruppen bereitstellen, die als notwendiger Schritt des Reaktionsprozesses tatsächlich kovalente Bindungen mit Substratmolekülen eingehen. In diesen Fällen ist zu beachten, dass das Enzym nach Abschluss der Reaktion immer in seinen ursprünglichen Zustand zurückkehrt. Eine der charakteristischen Eigenschaften von Enzymen ist, dass sie durch die von ihnen katalysierten Reaktionen letztendlich unverändert bleiben. Nachdem ein Enzym eine Reaktion katalysiert hat, setzt es seine Produkte frei.

Abbildung 6: Gemäß dem induzierten Anpassungsmodell unterliegen sowohl Enzym als auch Substrat bei der Bindung dynamischen Konformationsänderungen. Das Enzym verzerrt das Substrat in seinen Übergangszustand und erhöht dadurch die Reaktionsgeschwindigkeit.

Erstellen einer Energiegeschichte für die obige Reaktion

Beantworten Sie anhand der obigen Abbildung die in der Energiegeschichte gestellten Fragen.
1. Was sind die Reaktanten? Was sind die Produkte?
2. Welche Arbeit hat das Enzym verrichtet?
3. In welchem ​​Zustand befindet sich die Energie anfangs? In welchen Zustand wird die Energie im Endzustand umgewandelt? Dies mag immer noch knifflig sein, aber versuchen Sie herauszufinden, wo sich die Energie im Anfangszustand und im Endzustand befindet.

Enzymregulation

Warum Enzyme regulieren?

Zelluläre Bedürfnisse und Bedingungen variieren von Zelle zu Zelle und ändern sich im Laufe der Zeit innerhalb einzelner Zellen. Die benötigten Enzyme und der Energiebedarf von Magenzellen unterscheiden sich von denen von Fettspeicherzellen, Hautzellen, Blutzellen und Nervenzellen. Darüber hinaus arbeitet eine Verdauungszelle viel härter, um Nährstoffe während der Zeit, die einer Mahlzeit folgt, zu verarbeiten und abzubauen, verglichen mit vielen Stunden nach einer Mahlzeit. Da diese zellulären Anforderungen und Bedingungen variieren, ändern sich auch die benötigten Mengen und die Funktionalität der verschiedenen Enzyme.

Regulation von Enzymen durch Moleküle

Enzyme können auf eine Weise reguliert werden, die ihre Aktivität entweder fördert oder verringert. Es gibt viele verschiedene Arten von Molekülen, die die Enzymfunktion hemmen oder fördern, und dafür gibt es verschiedene Mechanismen. In einigen Fällen der Enzymhemmung ist beispielsweise ein Inhibitormolekül einem Substrat so ähnlich, dass es an das aktive Zentrum binden und das Substrat einfach an der Bindung blockieren kann. Dabei wird das Enzym gehemmt durch Konkurrenzhemmung, da ein Inhibitormolekül mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum konkurriert. Andererseits bindet bei der nichtkompetitiven Hemmung ein Inhibitormolekül an einem anderen Ort als einer allosterischen Stelle an das Enzym und schafft es dennoch, die Substratbindung an die aktive Stelle zu blockieren.

Abbildung 7: Die kompetitive und die nichtkompetitive Hemmung beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit unterschiedlich. Kompetitive Inhibitoren beeinflussen die Anfangsrate, aber nicht die Maximalrate, während nichtkompetitive Inhibitoren die Maximalrate beeinflussen.

Einige Inhibitormoleküle binden an Enzyme an einer Stelle, an der ihre Bindung eine Konformationsänderung induziert, die die Affinität des Enzyms für sein Substrat verringert. Diese Art der Hemmung wird als allosterische Hemmung bezeichnet. Die meisten allosterisch regulierten Enzyme bestehen aus mehr als einem Polypeptid, dh sie haben mehr als eine Proteinuntereinheit. Wenn ein allosterischer Inhibitor an ein Enzym bindet, werden alle aktiven Zentren auf den Proteinuntereinheiten geringfügig verändert, so dass sie ihre Substrate mit geringerer Effizienz binden. Es gibt sowohl allosterische Aktivatoren als auch Inhibitoren. Allosterische Aktivatoren binden an Stellen auf einem Enzym, die vom aktiven Zentrum entfernt sind, und induzieren eine Konformationsänderung, die die Affinität des/der aktiven Zentrum(s) des Enzyms für sein/sein Substrat(e) erhöht.

Abbildung 8: Allosterische Inhibitoren modifizieren das aktive Zentrum des Enzyms, sodass die Substratbindung reduziert oder verhindert wird. Im Gegensatz dazu modifizieren allosterische Aktivatoren das aktive Zentrum des Enzyms, so dass die Affinität zum Substrat steigt.

Viele Enzyme funktionieren nicht optimal oder gar nicht, es sei denn, sie sind an andere spezifische Nicht-Protein-Helfermoleküle gebunden, entweder vorübergehend über Ionen- oder Wasserstoffbrücken oder dauerhaft über stärkere kovalente Bindungen. Zwei Arten von Helfermolekülen sind Cofaktoren und Coenzyme. Die Bindung an diese Moleküle fördert die optimale Konformation und Funktion ihrer jeweiligen Enzyme. Cofaktoren sind anorganische Ionen wie Eisen (Fe2+) und Magnesium (Mg2+). Ein Beispiel für ein Enzym, das ein Metallion als Cofaktor benötigt, ist das Enzym, das DNA-Moleküle aufbaut, die DNA-Polymerase, die gebundenes Zinkion (Zn2+) Funktionieren. Coenzyme sind organische Hilfsmoleküle mit einer atomaren Grundstruktur aus Kohlenstoff und Wasserstoff, die für die Enzymwirkung benötigt werden. Die häufigsten Quellen für Coenzyme sind Nahrungsvitamine. Einige Vitamine sind Vorläufer von Coenzymen und andere wirken direkt als Coenzyme. Vitamin C ist ein Coenzym für mehrere Enzyme, die am Aufbau des wichtigen Bindegewebebestandteils Kollagen beteiligt sind. Ein wichtiger Schritt beim Abbau von Glucose zu Energie ist die Katalyse durch einen Multienzymkomplex namens Pyruvat-Dehydrogenase. Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Komplex aus mehreren Enzymen, der tatsächlich einen Cofaktor (ein Magnesiumion) und fünf verschiedene organische Coenzyme benötigt, um seine spezifische chemische Reaktion zu katalysieren. Daher wird die Enzymfunktion zum Teil durch eine Fülle verschiedener Cofaktoren und Coenzyme reguliert, die den meisten Organismen hauptsächlich über die Nahrung zugeführt werden.
Enzymkompartimentierung

In eukaryontischen Zellen sind Moleküle wie Enzyme normalerweise in verschiedene Organellen unterteilt. Dies ermöglicht noch eine weitere Ebene der Regulierung der Enzymaktivität. Enzyme, die nur für bestimmte zelluläre Prozesse benötigt werden, können zusammen mit ihren Substraten separat untergebracht werden, was effizientere chemische Reaktionen ermöglicht. Beispiele für diese Art von Enzymregulation basierend auf Ort und Nähe sind die Enzyme, die an den letzten Stadien der Zellatmung beteiligt sind, die ausschließlich in den Mitochondrien stattfinden, und die Enzyme, die an der Verdauung von Zelltrümmern und Fremdstoffen in Lysosomen beteiligt sind.

Zusätzliche Links

Die folgenden Links führen Sie zu einer Reihe von Videos zum Thema Kinetik. Der erste Link enthält 4 Videos zu Reaktionsraten und der zweite Link enthält 9 Videos zum Zusammenhang zwischen Reaktionsraten und Konzentration. Diese Videos sind ergänzend und werden bereitgestellt, um Ihnen eine externe Ressource zur weiteren Untersuchung der Enzymkinetik zu bieten.

  • Einführung in die Enzymkinetik
  • Reaktionsmechanismus
  • Allosterische Regulation

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